Istituto Allergologico Italiano

Le Immunoglobuline E ai raggi X


immunoglobuline E Due team di ricercatori di Aarhus, in Danimarca e Marburg, in Germania, mediante l’impiego combinato di microscopia elettronica e radiazioni X hanno definitivamente ricostruito la struttura tridimensionale nonché le caratteristiche fisiche delle immunoglobuline E (IgE), cioè degli anticorpi responsabili delle allergie. I risultati di questa ricerca sono stati molto sorprendenti, si è infatti osservato che la molecola delle IgE è molto rigida, e quindi diversa da quella delle altre classi di anticorpi (IgM, IgG, IgA) che sono invece particolarmente flessibili per coniugarsi perfettamente alle strutture presenti sull’antigene e che si coniugano con l’anticorpo (epitopi). Anche l’architettura dei due frammenti anticorpali che legano gli allergeni (Fragment antigen binding o Fab) è diversa da quella conosciuta per le altre classi anticorpali. La conoscenza delle caratteristiche di questi anticorpi permetterà di capire meglio i meccanismi delle reazioni tra le IgE e gli allergeni e dovrebbe aprire la strada a nuove terapie e misure preventive. Nel loro studio i ricercatori hanno già svelato il meccanismo con cui agiscono gli anticorpi (non IgE) monoclonali anti IgE utilizzati da qualche anno con buoni risultati nell’asma difficile e nell’orticaria cronica spontanea. Essi hanno infatti osservato che a seguito dell’unione con il frammento Fab dell’anticorpo anti IgE (nel caso specifico hanno studiato il Ligelizumab) si verificava un cambio dell’architettura delle frazioni Fab della molecola anticorpale IgE compromettendone verosimilmente la funzione.

Fonte: Rasmus K Jensen, Frederic Jabs, Michaela Miehe, Brian Mølgaard, Wolfgang Pfützner, Christian Möbs, Edzard Spillner, Gregers R Andersen. Structure of intact IgE and the mechanism of ligelizumab revealed by electron microscopy. Allergy, 2020